Uloga proteina u ljudskom tijelu

Velika važnost proteina za tijelo je zbog njihovih funkcija.

Predstavljene osnovne funkcije proteina ilustriraju važnost ove klase tvari u osiguravanju normalnog ljudskog života.

U 19. stoljeću naučnici su izjavili:

• proteinska tela su jedinstvena, suština života,
• potreban je stalan metabolizam između živih bića i okoline.

Te odredbe ostaju nepromijenjene do danas.

Osnovni sastav proteina

Ogromne molekularne jedinice jednostavnog proteina zvanog proteini nastaju hemijski povezanim malim blokovima - aminokiselinama s identičnim i različitim fragmentima. Takvi strukturni sastavi nazivaju se heteropolimeri. U prirodnim proteinima uvijek se nalazi samo 20 predstavnika klase aminokiselina. Osnovni sastav proteina karakterizira obavezna prisutnost ugljika - C, azota - N, vodonika - H, kisika - O. Sumpor - S. Često se u složenim proteinima zvanim proteini sadrže i druge supstance uz aminokiselinske ostatke. U skladu s tim, fosfor - P, bakar - Cu, gvožđe - Fe, jod - I, selen - Se može biti u njihovom sastavu.

Aminokarboksilne kiseline prirodnih proteina razvrstane su po hemijskoj strukturi i biološkom značaju. Hemijska klasifikacija je važna za hemičare, biološka - za sve.

U ljudskom telu su uvijek dva toka transformacija:

• raspad, oksidacija, odlaganje prehrambenih proizvoda,
• biološka sinteza novih esencijalnih supstanci.

12 aminokiselina koje se uvijek nalaze u prirodnim proteinima mogu se stvoriti biološkom sintezom ljudskog tijela. Oni se nazivaju zamjenjivim.

8 aminokiselina se nikada kod ljudi ne sintetiše. Neizostavne su, treba ih redovno davati uz hranu.

Prema prisustvu esencijalnih amino-karboksilnih kiselina proteini su podijeljeni u dvije klase.

• Kompletni proteini imaju sve aminokiseline potrebne ljudskom telu. Potrebni skup esencijalnih aminokiselina sadrži proteine ​​od sira, mliječnih proizvoda, peradi, mesa goveda, morske i slatkovodne ribe, jaja.

• U defektnim proteinima može nedostajati jedna ili više važnih kiselina. U njih spadaju biljni proteini.

Da bi procijenio kvalitet prehrambenih proteina, medicinska svjetska zajednica uspoređuje ih s „idealnim“ proteinom, koji ima strogo provjerene proporcije esencijalnih i esencijalnih aminokiselina. U prirodi, "idealni" protein ne postoji. Koliko su mu bliski kao životinjski proteini. Biljni proteini često nisu dovoljni za normativnu koncentraciju jedne ili više aminokiselina. Ako se doda supstanca koja nedostaje, protein će postati kompletan.

Glavni izvori proteina biljnog i životinjskog porijekla

U domaćoj naučnoj zajednici koja se bavi opsežnim proučavanjem hemije hrane ističe se grupa profesora A. P. Nechaev, njegove kolege i studenti. Tim je utvrdio sadržaj proteina u glavnim prehrambenim proizvodima koji su dostupni na ruskom tržištu.

• Važno! Identificirane brojke govore o sadržaju proteina u 100 g proizvoda, oslobođenog od nejestivog dijela.

• Najveća količina proteina nalazi se u soji, sjemenkama bundeve i kikirikiju (34,9 - 26,3 g).
• Vrijednosti od 20 do 30 grama nalaze se u grašku, grahu, pistacijama i sjemenkama suncokreta.
• Bademi, indijski orah, lješnjaci karakteriziraju se brojevima od 15 do 20 gr.
• Orasi, tjestenina, većina žitarica (osim riže, kukuruzne kaše) sadrže od 10 do 15 grama proteina na 100 grama proizvoda.
• Riža, kukuruzna kaša, hleb, beli luk, suhe marelice spadaju u rasponu od 5 do 10 gr.
• U 100 grama kupusa, gljiva, krompira, suvih šljiva, nekih sorti repe, sadržaj proteina je od 2 do 5 grama.
• Grožđice, rotkvice, mrkva, slatka paprika imaju malo proteina, njihovi pokazatelji ne prelaze 2 grama.

Ako ovdje niste uspjeli pronaći biljni objekt, tada je koncentracija proteina u njemu preniska ili je uopće nema. Na primjer, u voćnim sokovima ima jako malo proteina, u prirodnim biljnim uljima - uopšte.

• Maksimalna koncentracija proteina pronađena je u ribama srna, tvrdoj i prerađenoj sirevi te u zečjem mesu (od 21,1 do 28,9 g).
• Veliki broj proizvoda sadrži od 15 do 10 grama proteina. Ovo je ptica, morska riba (osim kapelina), goveđe meso, škampi, lignje, skuta, feta sir, slatkovodna riba.
• Kapelin, pileće jaje, svinjetina sadrže 12,7 do 15 grama proteina na 100 grama proizvoda.
• Jogurt, skuti sir odlikuju brojevima 5 - 7,1 gr.
• Mlijeko, kefir, fermentirano pečeno mlijeko, pavlaka, vrhnje sadrže od 2,8 do 3 grama proteina.

Podaci o glavnim izvorima proteina biljnog i životinjskog porijekla u proizvodima koji su podvrgnuti višeslojnoj tehnološkoj obradi (ragu, kobasice, šunka, kobasice) nisu zanimljivi. Ne preporučuju se za redovnu zdravu prehranu. Kratkoročna upotreba takvih proizvoda nije značajna.

Uloga proteina u ishrani

Kao rezultat metaboličkih procesa u tijelu se stalno formiraju nove proteinske molekule, umjesto starih. Brzina sinteze u različitim organima nije ista. Proteini hormona, na primjer, inzulin, obnavljaju se (resintetiziraju) vrlo brzo, i to satima, minutama. Proteini jetre, crevnih sluzokoža regenerišu se za 10 dana. Molekuli proteina mozga, mišića, vezivnog tkiva obnavljaju se najduže, restorativna sinteza (resinteza) može trajati i do šest mjeseci.

Proces iskorištavanja i sinteze karakteriše azotna ravnoteža.

• U formiranoj osobi punog zdravlja balans dušika je nula. U ovom je slučaju ukupna masa dušika dobivena s proteinima tijekom prehrane jednaka masi izlučenoj produktima raspada.
• Mladi organizmi se brzo razvijaju. Bilanca dušika je pozitivna. Mnogo je proteina, manje se izlučuje.
• U starijih, bolesnih ljudi, balans dušika je negativan. Masa dušika oslobođenog metaboličkim proizvodima veća je od mase dobivene unosom hrane.

Uloga proteina u ishrani je da čovjeku pruže potrebnu količinu aminokiselinskih sastojaka pogodnih za sudjelovanje u biohemijskim procesima u tijelu.

Za osiguranje normalnog metabolizma važno je znati koliko proteina čovjek treba konzumirati dnevno.

Domaći i američki fiziolozi preporučuju jesti 0,8 - 1 g proteina na 1 kg ljudske težine. Brojke su prilično prosječne. Količina ovisi o dobi, prirodi posla, načinu života osobe. U prosjeku preporučuju konzumiranje od 60 grama do 100 grama proteina dnevno. Za muškarce koji se bave fizičkim radom norma se može povećati i na 120 grama dnevno. Za one koji su podvrgnuti operaciji, zaraznim bolestima, norma se također povećava i na 140 grama dnevno. Dijabetičarima se preporučuje dijeta sa visokim sadržajem proteinskih proizvoda, koja dnevno može dostići 140g. Osobe s metaboličkim poremećajima, sklonost gihtu, trebale bi konzumirati značajno manje proteina. Norma za njih je 20 - 40 grama dnevno.

Za ljude koji se bave aktivnim sportovima koji povećavaju mišićnu masu, norma se značajno povećava, može doseći 1,6-1,8 grama po 1 kg težine sportaša.

• Važno! Preporučuje treneru da razjasni odgovor na pitanje - koliko proteina treba konzumirati dnevno tokom vježbanja. Profesionalci imaju informacije o troškovima energije za sve vrste treninga, načinima održavanja normalnog funkcioniranja organizma sportaša.

Za provođenje svih fizioloških funkcija važno je ne samo prisustvo esencijalnih aminokiselina u proteinima, nego i efikasnost njihove asimilacije. Molekuli proteina imaju različitu razinu organizacije, rastvorljivosti, stupanj dostupnosti probavnim enzimima. 96% mliječnih proteina, jaja se efikasno razgrađuje. U mesu, ribi 93-95% proteina sigurno se probavlja. Izuzetak su proteini kože i kose. Proizvodi koji sadrže biljne proteine ​​se probavljaju za 60-80%. U povrću se apsorbuje 80% proteina, u krompiru - 70%, u hlebu - 62-86%.

Preporučeni udio proteina iz životinjskih izvora treba iznositi 55% od ukupne količine proteinske mase.

• Manjak proteina u tijelu dovodi do značajnih metaboličkih promjena. Takve se patologije nazivaju distrofija, kwashiorkor. Prvi put je otkriveno kršenje stanovnika divljih plemena Afrike, koje je karakteriziralo negativna ravnoteža dušika, oslabljena funkcija crijeva, atrofija mišića i zaostali rast. Djelomični nedostatak proteina može se pojaviti sa sličnim simptomima, koji mogu biti blagi neko vrijeme. Naročito je opasan nedostatak proteina u organizmu deteta. Ovakvi poremećaji prehrane mogu izazvati tjelesnu i intelektualnu inferiornost osobe koja raste.

• Višak proteina u tijelu preopterećuje izlučni sistem. Povećava se opterećenje na bubrezima. Uz postojeće patologije u bubrežnom tkivu, proces se može pogoršati. Vrlo je loše ako višak proteina u tijelu prati nedostatak drugih vrijednih sastojaka hrane. U stara vremena, u zemljama Azije postojao je način pogubljenja, u kojem je osuđenik hranio samo meso. Kao rezultat toga, počinitelj je umro od stvaranja trulih proizvoda u crevima, nakon ovog trovanja.

Razuman pristup opskrbi tijela proteinima jamči efikasan rad svih životnih sistema.

Istorija studija

Protein je prvi put (u obliku glutena) dobio 1728. godine Italijan Jacopo Bartolomeo Beccari iz pšeničnog brašna. Proteini su izolirani u zasebnoj klasi bioloških molekula u 18. vijeku kao rezultat rada francuskog hemičara Antoina de Fourcroixa i drugih naučnika koji su konstatirali svojstvo proteina da koaguliraju (denatura) pod utjecajem topline ili kiselina. Tada su ispitivani proteini poput albumina („jajašca“), fibrina (proteina iz krvi) i glutena iz zrna pšenice.

Početkom 19. stoljeća već su dobivene neke informacije o elementarnom sastavu proteina, bilo je poznato da se aminokiseline formiraju tokom hidrolize proteina. Neke od ovih aminokiselina (npr. Glicin i leucin) već su opisane. Na osnovu analize hemijskog sastava proteina, nizozemski hemičar Gerrit Mulder pretpostavio je da gotovo svi proteini imaju sličnu empirijsku formulu. 1836. Mulder je predložio prvi model hemijske strukture proteina. Na osnovu teorije radikala, nakon nekoliko preciziranja došao je do zaključka da minimalna strukturna jedinica proteina ima sljedeći sastav: C₄₀H₆₂N₁₀O₁₂. Nazvao je ovu jedinicu "proteinom" (Pr) (od grč. Protos - prvi, primarni), a teorija - "teoriju proteina". Sam termin "protein" predložio je švedski hemičar Jacob Berzelius. Prema Mulderu, svaki protein se sastoji od više proteinskih jedinica, sumpora i fosfora. Na primjer, predložio je da se formula fibrina napiše kao 10PrSP. Mulder je također proučavao produkte uništavanja proteina - aminokiselina i za jednu od njih (leucin) s malim udjelom pogreške, odredio je molekulsku masu - 131 dalton. Nagomilavanjem novih podataka o proteinima teorija o proteinima počela je kritizirati, ali uprkos tome, sve do kasnih 1850-ih još uvijek se smatrala univerzalno priznatim.

Krajem 19. veka istražena je većina aminokiselina koje čine proteine. Krajem 1880-ih. Ruski naučnik A. Ya.Danilevski je primetio postojanje peptidnih grupa (CO - NH) u molekuli proteina. Godine 1894. njemački fiziolog Albrecht Kossel iznio je teoriju prema kojoj su aminokiseline glavni strukturni elementi proteina. Početkom 20. vijeka njemački hemičar Emil Fischer eksperimentalno je dokazao da se proteini sastoje od aminokiselinskih ostataka povezanih peptidnim vezama. Proveo je i prvu analizu aminokiselinskog niza proteina i objasnio fenomen proteolize.

Međutim, središnja uloga proteina u organizmima nije prepoznata sve do 1926. godine, kada je američki hemičar James Sumner (kasnije Nobelova nagrada za hemiju) pokazao da je enzim ureaza protein.

Poteškoća u izoliranju čistih proteina otežavala je proučavanje. Stoga su prva istraživanja provedena korištenjem onih polipeptida koji su se lako mogli pročistiti u velikim količinama, odnosno bjelančevina u krvi, pileća jaja, razni toksini, kao i probavni / metabolički enzimi izlučeni nakon klanja goveda. Krajem 1950-ih kompanija Armor Hot Dog Co. uspjeli su očistiti kilogram goveđe pankreasne ribonukleaze A, što je postalo eksperimentalna meta mnogih studija.

Ideja da je sekundarna struktura proteina rezultat stvaranja vodikovih veza između ostataka aminokiselina iznio je 1933. William Astbury, ali Linus Pauling smatra se prvim znanstvenikom koji je uspio uspješno predvidjeti sekundarnu strukturu proteina. Kasnije je Walter Kausman na osnovu djela Kai Linnerstrom-Lang dao značajan doprinos razumijevanju zakona formiranja tercijarne strukture proteina i uloge hidrofobnih interakcija u ovom procesu. U kasnim četrdesetim i ranim pedesetima Frederick Senger razvio je metodu za sekvenciranje proteina, kojom je odredio aminokiselinski niz dva lanca inzulina do 1955., pokazujući da su proteini linearni polimeri aminokiselina, a ne razgranati (poput nekih šećera ) lanci, koloidi ili cikloli. Prvi protein, čiji su aminokiselinski niz utvrdili sovjetski / ruski naučnici, bio je 1972. aspartat aminotransferaza.

Prve prostorne strukture proteina dobivene rentgenskom difrakcijom (analizom X-zraka) postale su poznate krajem 1950-ih i početkom 1960-ih, a strukture otkrivene korištenjem nuklearne magnetske rezonancije 1980-ih. Godine 2012., Protein Data Bank sadrži oko 87 000 proteinskih struktura.

U 21. stoljeću istraživanje proteina prešlo je na kvalitativno novi nivo, kada se ne proučavaju samo pojedini pročišćeni proteini, već i istodobna promjena broja i post-translacijskih modifikacija velikog broja proteina pojedinih stanica, tkiva ili čitavih organizama. Ovo područje biohemije naziva se proteomika. Korištenjem bioinformatičkih metoda postalo je moguće ne samo obrađivanje podataka rentgenskom difrakcijskom analizom, već i predviđanje strukture proteina na osnovu njegove aminokiselinske sekvence. Trenutno se krioelektronska mikroskopija velikih proteinskih kompleksa i predviđanje prostornih struktura proteinskih domena pomoću računalnih programa približavaju atomskoj tačnosti.

Veličina proteina može se mjeriti u aminokiselinskim ostacima ili u daltonima (molekularna težina), ali zbog relativno velike veličine molekula, proteinska masa se izražava u izvedenim jedinicama - kilodaltonima (kDa). Proteini kvasca, u prosjeku, sastoje se od 466 aminokiselinskih ostataka i imaju molekulsku masu od 53 kDa. Najveći protein koji je trenutno poznat - titin - sastojak je sarcomera mišića, molekulska masa njegovih različitih inačica (izoformi) varira u rasponu od 3000 do 3700 kDa. Titin mišića soleus (lat. Soleus) čovjeka sastoji se od 38,138 aminokiselina.

Amfoteričnost

Proteini imaju svojstvo amfoternosti, odnosno u zavisnosti od uslova pokazuju i kisela i bazična svojstva. U proteinima postoji nekoliko vrsta hemijskih grupa sposobnih ionizacije u vodenoj otopini: ostaci karboksilne kiseline bočnih lanaca kiselih aminokiselina (aspartanska i glutaminska kiselina) i grupe bočnih lanaca osnovnih aminokiselina koje sadrže dušik (prvenstveno ε-amino skupina lizina i amidinski ostatak CNH (NH₂) arginin, u nešto manjoj mjeri - ostatak imidazola histidina). Svaki protein karakterizira izoelektrična točka (pI) - srednja kiselost (pH), pri kojoj je ukupni električni naboj molekula ovog proteina nula i, prema tome, oni se ne kreću u električnom polju (na primjer, elektroforezom). U izoelektričnoj tački hidratacija i rastvorljivost proteina su minimalni. Vrijednost pI ovisi o omjeru kiselih i bazičnih aminokiselinskih ostataka u bjelančevinama: za proteine ​​koji sadrže mnogo kiselih ostataka aminokiselina izoelektrične točke leže u kiseloj regiji (takvi se proteini nazivaju kiseli), a kod proteina koji sadrže više bazičnih ostataka oni se nalaze u alkalnoj regiji (osnovni proteini ) PI vrijednost ovog proteina može također varirati ovisno o ionskoj jačini i vrsti puferske otopine u kojoj se nalazi, jer neutralne soli utječu na stupanj ionizacije kemijskih skupina proteina. PI proteina može se odrediti, na primjer, iz titracijske krivulje ili izoelektričnim fokusiranjem.

Općenito, pI proteina ovisi o funkciji koju obavlja: izoelektrična točka većine proteina u tkivima kralježnjaka kreće se od 5,5 do 7,0, ali u nekim slučajevima vrijednosti leže u ekstremnim područjima: na primjer, za pepsin, proteolitički enzim snažno kiselog želuca sok pI

1, a za salmine - protaminski protein lososovog mlijeka, čija je karakteristika visoki sadržaj arginina - pI

12. Proteini koji se vežu za nukleinske kiseline usled elektrostatičke interakcije sa fosfatnim grupama često su glavni proteini. Primjer takvih proteina su histoni i protamini.

Šta su proteini?

Proteini su složena organska jedinjenja velike molekulske mase koja se sastoje od aminokiselinskih ostataka, a na poseban način kombinirana. Svaki protein ima svoj pojedinačni niz aminokiselina, svoju lokaciju u prostoru. Važno je razumjeti da proteini koji ulaze u tijelo ne apsorbiraju ih u nepromijenjenom obliku, oni se razgrađuju do aminokiselina i uz njihovu pomoć tijelo sintetizira svoje proteine.

22 aminokiseline učestvuju u stvaranju proteina, od kojih se 13 može pretvoriti jedni u druge, 9 - fenilalanin, triptofan, lizin, histidin, treonin, leucin, valin, izoleucin, metionin - nezamjenjivi su. Nedostatak nezamjenjivih kiselina u tijelu je neprihvatljiv, to će dovesti do poremećaja organizma.

Važna je ne samo činjenica da protein ulazi u organizam, već i od kojih aminokiselina se sastoji!

Šta je protein?

Proteini (proteini / polipeptidi) - organske materije, prirodni polimeri koji sadrže dvadeset srodnih aminokiselina. Kombinacije pružaju mnogo vrsta. Tijelo se sama nosi s sintezom dvanaest zamjenjivih aminokiselina.

Osam od dvadeset esencijalnih aminokiselina koje se nalaze u proteinu ne može sam sintetizovati u organizmu, već se dobijaju hranom. To su valin, leucin, izoleucin, metionin, triptofan, lizin, treonin, fenilalanin koji su važni za život.

Što se događa s proteinima

Razlikovati između životinje i povrća (po podrijetlu). Potrebne su dvije vrste potrošnje.

Životinja:

Jaje bijelo tijelo se lako i gotovo u potpunosti apsorbira (90-92%). Proteini fermentiranih mliječnih proizvoda su nešto lošiji (do 90%). Proteini svežeg celog mleka se apsorbuju još manje (do 80%).
Vrijednost govedine i ribe u najboljoj kombinaciji esencijalnih aminokiselina.

Povrće:

Soja, kanola i pamučno sjeme imaju dobar omjer aminokiselina u tijelu. U usevima je taj omjer slabiji.

Ne postoji proizvod sa idealnim omjerom aminokiselina. Pravilna prehrana uključuje kombinaciju životinjskih i biljnih proteina.

Osnova ishrane "po pravilima" je životinjski protein. Bogata je esencijalnim aminokiselinama i omogućuje dobru apsorpciju biljnih proteina.

Funkcije proteina u tijelu

Budući da je u stanicama tkiva, on obavlja mnoge funkcije:

1. Zaštitna. Funkcionisanje imunološkog sistema je neutralizacija stranih supstanci. Dolazi do stvaranja antitela.
2. Transport. Opskrba raznim tvarima, na primjer, hemoglobin (opskrba kisikom).
3. Regulatorna. Održavanje hormonske pozadine.
4. Pogon. Sve vrste kretanja obezbeđuju aktin i miozin.
5. Plastični. Stanje vezivnog tkiva kontrolira se sadržajem kolagena.
6. Katalitički. To je katalizator i ubrzava prolazak svih biohemijskih reakcija.
7. Očuvanje i prijenos podataka o genima (molekuli DNA i RNA).
8. Energija. Snabdijevanje cijelog tijela energijom.

Drugi pružaju disanje, odgovorni su za probavu hrane, reguliraju metabolizam. Fotoosjetljivi protein rodopsina odgovoran je za vizualnu funkciju.

Krvne žile sadrže elastin, zahvaljujući njemu u potpunosti djeluju. Protein fibrinogen omogućava koagulaciju krvi.

Simptomi nedostatka proteina u tijelu

Manjak proteina prilično je uobičajen s neuhranjenošću i hiperaktivnim načinom života moderne osobe. U blagom obliku izražava se redovitim umorom i lošim performansama. Uz povećanje nedovoljnih količina, tijelo signalizira kroz simptome:

1. Opća slabost i vrtoglavica. Smanjenje raspoloženja i aktivnosti, pojava umora mišića bez posebnih fizičkih napora, poremećena koordinacija pokreta, slabljenje pažnje i pamćenja.
2. Glavobolja i pogoršanje sna. Nastala nesanica i anksioznost ukazuju na nedostatak serotonina.
3. Česte promjene raspoloženja, gunđanje. Nedostatak enzima i hormona izaziva iscrpljenost nervnog sistema: razdražljivost iz bilo kojeg razloga, nerazumna agresivnost, emocionalna suzdržanost.
4. Blijeda koža, osipi. Uz nedostatak proteina koji sadrži željezo razvija se anemija čiji su simptomi suhoća i blijeda koža, sluznica.
5. Oticanje ekstremiteta. Nizak sadržaj proteina u plazmi narušava ravnotežu vode i soli. Potkožna masnoća nakuplja tekućinu u gležnjem i gležnju.
6. Loše zarastanje rana i ogrebotina. Popravak ćelija je inhibiran zbog nedostatka „građevinskog materijala“.
7. Krhkost i gubitak kose, krhkost noktiju. Pojava peruti zbog suhe kože, pilinga i pucanja ploče nokta najčešći je signal tijela o nedostatku proteina. Kosa i nokti stalno rastu i odmah reagiraju na nedostatak tvari koje pospješuju rast i dobro stanje.
8. Nerazumno mršavljenje. Nestanak kilograma bez ikakvog očiglednog razloga posljedica je potrebe da tijelo nadoknadi nedostatak proteina zbog mišićne mase.
9. Zatajenje srca i krvnih sudova, pojava kratkoće daha. Dišni, probavni i genitourinarni sistem se takođe pogoršavaju. Dispneja se pojavljuje bez fizičkog napora, kašalj bez prehlade i virusnih bolesti.

Pojavom simptoma ove vrste trebali biste odmah promijeniti režim i kvalitet hrane, preispitati svoj način života, a ako se pogoršaju, obratite se liječniku.

Koliko proteina je potrebno za asimilaciju

Stopa potrošnje dnevno ovisi o dobi, spolu, vrsti posla. Podaci o standardima predstavljeni su u tablici (dolje) i dizajnirani su za normalnu težinu.
Usitnjavanje unosa proteina nekoliko puta nije obavezno. Svako određuje prikladan oblik za sebe, glavno je održavati dnevnu stopu unosa.

tjelesna aktivnostStarosni period Unos proteina dnevno, g Za muškarceZa žene UkupnoŽivotinjskog poreklaUkupnoŽivotinjskog porekla Nema opterećenja18-4096588249 40-6089537545 Mali stepen18-4099548446 40-6092507745 Srednji razred18-40102588647 40-6093517944 Visok stepen18-40108549246 40-60100508543 Periodično18-4080487143 40-6075456841 Starost umirovljenja75456841

Visok sadržaj proteina u hrani

Prepoznata hrana koja sadrži proteine:

Od svih sorti mesa, na prvom mjestu će biti perad: 18,9 g, nakon njega svinjetina: 16,4 g, jagnjetina: 16,2 g.

Plodovi mora i lignje vodeći su: 18,0 g.
Najbogatija riba bjelančevinama je losos: 21,8 g, zatim ružičasti losos: 21 g, štuka: 19 g, skuša: 18 g, haringa: 17,6 g i bakalar: 17,5 g.

Među mliječnim proizvodima kefir i kiselo vrhnje čvrsto drže položaj: 3,0 g, zatim mlijeko: 2,8 g.
Visoko zrno - Herkules: 13,1 g, proso: 11,5 g, kaša: 11,3 g

Znajući normu i uzimajući u obzir financijske mogućnosti, možete pravilno sastaviti jelovnik i obavezno ga nadopuniti sa mastima i ugljikohidratima.

Odnos proteina u ishrani

Udio proteina, masti i ugljikohidrata u zdravoj prehrani trebao bi biti (u gramima) 1: 1: 4. Ključ za ravnotežu zdravog jela može se predstaviti na drugi način: proteini 25-35%, masti 25-35%, ugljikohidrati 30-50%.

Istovremeno, masti bi trebale biti korisne: maslinovo ili laneno ulje, orasi, riba, sir.

Ugljikohidrati u tanjiru su tvrde tjestenine, bilo koje svježe povrće, kao i voće / sušeno voće, kiselo-mliječni proizvodi.

Proteini u porcijama mogu se kombinovati: povrće + životinje.

Aminokiseline sadržane u proteinu

Zamjenjivo može sintetizirati sam organizam, ali njihova opskrba izvana nikada nije suvišna. Posebno uz aktivan životni stil i velike fizičke napore.

Svi su bez izuzetka važni, od kojih su najpopularniji:

Alanin.
Stimulira metabolizam ugljikohidrata, pomaže eliminaciji toksina. Odgovoran za „čistoću“. Visok sadržaj u mesu, ribi, mliječnim proizvodima.

Arginin.
Treba ugovoriti sve mišiće, zdravu kožu, hrskavicu i zglobove. Omogućuje sagorijevanje masti i funkciju imunološkog sistema. Ima ga u bilo kojem mesu, mlijeku, svim orasima, želatini.

Aspartanska kiselina.
Omogućava energetsku ravnotežu. Poboljšava funkcionalnost centralnog nervnog sistema. Dobro nadopunjuju energetski resurs jela od govedine i piletine, mlijeko, šećer od trske. Sadrži se u krumpiru, orasima, žitaricama.

Histidin.
Glavni "graditelj" tijela pretvara se u histamin i hemoglobin. Brzo zacjeljuje rane, odgovoran je za mehanizme rasta. Relativno mnogo u mlijeku, žitaricama i bilo kojem mesu.

Serene
Neurotransmiter, neophodan za jasno funkcionisanje mozga i centralnog nervnog sistema. Ima kikiriki, meso, žitarice, soja.

Uz pravilnu ishranu i pravilan način života, sve aminokiseline će se pojaviti u tijelu za sintezu "kockica" i modeliranje zdravlja, ljepote i dugovječnosti.

Šta uzrokuje nedostatak proteina u tijelu

1. Česte zarazne bolesti, slabljenje imunološkog sistema.
2. Stres i anksioznost
3. Starenje i usporavanje svih metaboličkih procesa.
4. Nuspojava primjene pojedinih lijekova.
5. Neuspjesi u probavnom traktu.
6. Ozljede
7. Hrana na bazi brze hrane, instant proizvodi, poluproizvodi niske kvalitete.

Manjak jedne aminokiseline zaustavit će proizvodnju određenog proteina. Tijelo je organizirano na principu "popunjavanja praznina", pa će nedostajuće aminokiseline biti izvađene iz drugih proteina. Ta „ponovna izgradnja“ narušava rad organa, mišića, srca, mozga i nakon toga izaziva bolest.

Manjak proteina kod dece inhibira rast, izaziva fizičke i psihičke smetnje.
Razvoj anemije, pojava kožnih bolesti, patologija koštanog i mišićnog tkiva nije potpuni popis bolesti. Teška distrofija proteina može rezultirati ludilom i kvašiorkorom (vrsta teške distrofije zbog nedostatka proteina).

Kada protein šteti organizmu

• višak prijema
• hronična oboljenja jetre, bubrega, srca i krvnih sudova.

Prekomerna potrošnja se ne događa često zbog nepotpune apsorpcije neke tvari u tijelu.Javlja se kod onih koji žele što pre povećati mišiće, a da ne poštuju preporuke trenera i nutricionista.

Problemi "viška" prijema uključuju:

Zatajenje bubrega. Prekomjerna količina proteina preopterećuje organe, narušavajući njihovu prirodnu funkciju. "Filter" se ne može nositi s opterećenjem, pojavljuju se bolesti bubrega.

Bolest jetre. Višak proteina nakuplja amonijak u krvi, što pogoršava stanje jetre.

Razvoj ateroskleroze Većina životinjskih proizvoda osim korisnih tvari sadrži i štetne masnoće i holesterol.

Ljudi koji pate od patologije jetre, bubrega, kardiovaskularnog i probavnog sistema trebali bi ograničiti unos proteina.

Briga o vlastitom zdravlju nagrađuje se ugodno onima koji o njima brinu. Da biste izbjegli teške posljedice, morate se sjetiti potrebe tijela za oporavkom. Potpuni odmor, ishrana, posjećivanje stručnjaka produžit će mladost, zdravlje i život.

Rastvorljivost

Proteini se razlikuju u stepenu rastvorljivosti u vodi. Proteini topljivi u vodi nazivaju se albumini, a uključuju proteine ​​u krvi i mlijeku. Netopljivi, ili skleroproteini, uključuju na primjer keratin (protein koji čini dlaku, dlaku sisara, perje ptica itd.) I fibroin koji je dio svile i paučine. Topljivost proteina ne određuje samo njegova struktura, već vanjski faktori, poput prirode otapala, ionske snage i pH otopine.

Proteini se takođe dele na hidrofilne (vodotopljivi) i hidrofobni (vodoodbojni). Većina proteina citoplazme, jezgra i međućelijske tvari, uključujući nerastvorljivi keratin i fibroin, su hidrofilni. Većina proteina koji čine biološke membrane su hidrofobni - integralni membranski proteini koji stupaju u interakciju sa hidrofobnim lipidima membrane (ti proteini obično imaju hidrofilna mesta).

Biosinteza proteina u tijelu

Biosinteza proteina - stvaranje u tijelu željenih proteina iz aminokiselina spajajući ih sa posebnom vrstom hemijske veze - polipeptidnim lancem. DNK pohranjuje informacije o strukturi proteina. Sama sinteza se odvija u posebnom dijelu ćelije koji se zove ribosom. RNA prenosi informacije sa željenog gena (DNK mjesta) u ribosom.

S obzirom da je biosinteza proteina višestepena, složena, koristi podatke postavljene u osnovu ljudskog postojanja - DNK, njegova kemijska sinteza je težak zadatak. Naučnici su naučili kako da dobiju inhibitore određenih enzima i hormona, ali najvažniji naučni zadatak je dobivanje proteina pomoću genetskog inženjeringa.

Transport

Transportna funkcija posebnog proteina u krvi - hemoglobina. Zahvaljujući ovom proteinu, kisik se iz pluća isporučuje organima i tkivima tijela.

Sastoji se u aktivnosti proteina imunološkog sistema zvanih antitela. To su antitijela koja čuvaju zdravlje tijela, štiteći ga od bakterija, virusa, otrova i omogućavaju krvi da umjesto otvorene rane stvori ugrušak.

Signalna funkcija proteina je da prenose signale (informacije) između ćelija.

Norme proteina za odrasle osobe

Potreba ljudskog tijela za proteinima direktno ovisi o njegovoj fizičkoj aktivnosti. Što se više krećemo, brže se sve biohemijske reakcije odvijaju u našem tijelu. Ljudi koji redovno vježbaju trebaju gotovo dvostruko više proteina od prosječne osobe. Nedostatak proteina ljudima koji se bave sportom opasno je „isušivanje“ mišića i iscrpljenost cijelog tijela!

U prosjeku, norma proteina za odraslu osobu izračunava se na osnovu koeficijenta 1 g proteina na 1 kg težine, to je otprilike 80-100 g za muškarce, 55-60 g za žene. Muškim sportašima savjetuje se povećavanje količine konzumiranih proteina na 170-200 g dnevno.

Pravilna prehrana proteina za tijelo

Pravilna prehrana za zasićenje tijela proteinima je kombinacija životinjskih i biljnih proteina. Stepen asimilacije proteina iz hrane ovisi o njegovom podrijetlu i načinu termičke obrade.

Tako, oko 80% ukupnog unosa životinjskih proteina i 60% biljnih proteina apsorbuje telo. Proizvodi životinjskog porijekla sadrže veću količinu proteina po jedinici mase proizvoda nego u povrću. Osim toga, sastav "životinjskih" proizvoda uključuje sve aminokiseline, a biljni proizvodi u tom pogledu smatraju se inferiornim.

Osnovna prehrambena pravila za bolju apsorpciju proteina:

• Nježan način kuhanja - kuhanje, kuhanje na pari, pirjanje. Prženje treba isključiti.
• Preporučuje se jesti više ribe i peradi. Ako zaista želite meso, birajte govedinu.
• Buhe ne treba isključiti iz prehrane, masne su i štetne. U ekstremnim slučajevima prvo jelo možete kuhati koristeći "sekundarnu juhu".

Značajke prehrane proteina za rast mišića

Sportisti koji aktivno dobivaju mišićnu masu trebali bi se pridržavati svih gore navedenih preporuka. Većina njihove prehrane trebalo bi biti bjelančevina životinjskog porijekla. Treba ih jesti zajedno sa proteinima od povrća, od kojih je soja posebna prednost.

Takođe je neophodno konsultovati se sa lekarom i razmotriti upotrebu posebnih proteinskih pića čiji procenat apsorpcije proteina iznosi 97–98%. Specijalist će pojedinačno odabrati piće, izračunati ispravnu dozu. Ovo će biti ugodan i koristan proteinski dodatak treningu snage.

Denaturacija

Denaturacija proteina odnosi se na bilo kakve promjene u njegovoj biološkoj aktivnosti i / ili fizikalno-hemijskim svojstvima povezanim s gubitkom kvarterne, tercijarne ili sekundarne strukture (vidjeti odjeljak "Struktura proteina"). Po pravilu su proteini prilično stabilni u onim uslovima (temperatura, pH itd.) U kojima oni normalno funkcioniraju u tijelu. Oštra promjena ovih uvjeta dovodi do denaturacije proteina. Ovisno o prirodi sredstva za denaturaciju razlikuju se mehanička (snažno miješanje ili mućkanje), fizička (zagrijavanje, hlađenje, ozračenje, ozvučenje) i kemijska (kiseline i lužine, površinski aktivne tvari, urea) denaturacija.

Denaturacija proteina može biti potpuna ili djelomična, reverzibilna ili nepovratna. Najpoznatiji slučaj nepovratne denaturacije proteina u svakodnevnom životu je priprema pilećeg jajeta, kad pod utjecajem visoke temperature prozirni proteinski ovalbumin topljiv u vodi postane gust, nerastvorljiv i neproziran. Denaturacija je u nekim slučajevima reverzibilna, kao u slučaju taloženja proteina topljivih u vodi pomoću amonijevih soli (metoda ispadanja), a ova metoda se koristi kao način njihovog čišćenja.

Molekuli proteina su linearni polimeri koji se sastoje od ostataka α-L-aminokiselina (koji su monomeri), a takođe modifikovani aminokiselinski ostaci i komponente ne-aminokiselinske prirode mogu biti uključeni u sastav proteina. U naučnoj literaturi jednokrako ili tro slovo skraćenice koristi se za označavanje aminokiselina. Iako se na prvi pogled može činiti da upotreba „samo“ 20 vrsta aminokiselina u većini proteina ograničava raznolikost proteinskih struktura, u stvari, broj mogućnosti teško je precijeniti: za lanac od 5 aminokiselinskih ostataka, to je već više od 3 milijuna, a lanac od 100 aminokiselinskih ostataka (mali protein) može biti zastupljeno u više od 10.130 varijanti. Često se nazivaju proteini od 2 do nekoliko desetina aminokiselinskih ostataka peptidi, s većim stepenom polimerizacije - vjeverice, iako je ta podjela vrlo proizvoljna.

Kada se protein formira kao rezultat interakcije α-karboksilne grupe (-COOH) jedne aminokiseline s α-amino grupom (-NH₂) druge aminokiseline nastaju peptidne veze. Krajevi proteina nazivaju se N- i C-kraj, ovisno o tome koja je od skupine terminalnog aminokiselinskog ostatka slobodna: -NH₂ ili -COOH, respektivno. U sintezi proteina na ribosomu, prvi (N-terminalni) aminokiselinski ostatak obično je ostatak metionina, a kasniji ostaci su pričvršćeni na C-kraj prethodnog.

Karakteristike ishrane proteina, dijetetski dijeti

Oni koji žele smršavjeti trebali bi jesti životinjske i biljne proteinske proizvode. Važno je odvojiti njihov unos, jer vrijeme za njihovu asimilaciju je različito. Masne mesne proizvode treba odbaciti, krompir ne treba zloupotrebljavati, treba dati prednost žitaricama sa prosečnim sadržajem proteina.

Nemojte ići u krajnost i „sjesti“ na proteinsku dijetu. Ne odgovara svima, jer će potpuno isključivanje ugljikohidrata dovesti do smanjenja radne sposobnosti i energije. Dovoljno je jesti hranu koja sadrži ugljene hidrate ujutro - to će dati energiju tokom dana, popodne jesti hranu s malo proteina. Da bi nadoknadio nedostatak energije u večernjim satima, tijelo će početi sagorijevati tjelesnu masnoću, međutim, taj će postupak biti siguran za zdravlje organizma.

Obavezno uključite ispravnu i pravilno pripremljenu proteinsku hranu u svoju prehranu. Za tijelo je protein glavni građevni materijal! Zajedno sa redovnim treninzima pomoći će vam da izgradite prelijepo atletsko tijelo!

Proteini su najvažnija hemijska jedinjenja bez kojih bi vitalna aktivnost tijela bila nemoguća. Proteini se sastoje od enzima, ćelija organa, tkiva. Oni su odgovorni za metaboličke, transportne i mnoge druge procese koji se odvijaju u ljudskom tijelu. Proteini se ne mogu akumulirati „u rezervi“, pa ih treba redovno unositi. Oni su od posebnog značaja za ljude koji se bave sportom, jer su proteini regulirani.

Organizacijski nivoi

K. Lindstrom-Lang predložio je razlikovanje 4 nivoa strukturne organizacije proteina: primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvaternarnu strukturu. Iako je ta podjela pomalo zastarjela, i dalje se koristi. Primarna struktura (niz aminokiselinskih ostataka) polipeptida određena je strukturom njegovog gena i genetičkog koda, a strukture viših redova formiraju se tokom sakupljanja proteina. Iako je prostorna struktura proteina u cjelini određena njegovim aminokiselinskim redoslijedom, prilično je labilna i može ovisiti o vanjskim uvjetima, stoga je ispravnije govoriti o preferiranoj ili energetski najpovoljnijoj konformaciji proteina.

Primarna struktura

Primarna struktura je niz aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Primarna struktura proteina obično se opisuje upotrebom jednosmjernih ili troslovnih oznaka za aminokiselinske ostatke.

Važne karakteristike primarne strukture su konzervativni motivi - stabilne kombinacije aminokiselinskih ostataka koji obavljaju određenu funkciju i nalaze se u mnogim proteinima. Konzervativni motivi sačuvani su tijekom evolucije vrsta, često je moguće predvidjeti funkciju nepoznatog proteina iz njih. Stupanj homologije (sličnosti) aminokiselinskih sekvena proteina različitih organizama može se koristiti za procjenu evolucijske udaljenosti između svojti kojima ti organizmi pripadaju.

Primarna struktura proteina može se odrediti metodama sekvenciranja proteina ili primarnom strukturom njegove mRNA pomoću tablice genetskog koda.

Sekundarna struktura

Sekundarna struktura je lokalno uređivanje fragmenta polipeptidnog lanca stabiliziranog vodikovim vezama.Slede najčešći tipovi sekundarne strukture proteina:

• α-helikopteri su gusti zavoji oko duge osi molekula. Jedan okret je 3,6 aminokiselinskih ostataka, nagib helike je 0,54 nm (0,15 nm padne na jedan aminokiselinski ostatak). Spirala je stabilizirana vodikovim vezama između H i O peptidnih skupina, razmaknutih 4 jedinice. Iako α-helix može biti ili ljevičar ili desničar, desna ruka prevladava u proteinima. Spirala je poremećena elektrostatičkim interakcijama glutaminske kiseline, lizina, arginina. Bliski jedni drugima, ostaci asparagina, serina, treonina i leucina mogu sterično da ometaju stvaranje vijaka, ostaci prolina uzrokuju savijanje lanca i takođe poremete α-helikopte,
• β-listovi (presavijeni slojevi) su nekoliko cik-cak polipeptidnih lanaca u kojima se formiraju vodikove veze između relativno udaljenih aminokiselina (0,34 nm po ostatku aminokiseline) u primarnoj strukturi ili različitih proteinskih lanaca (radije nego usko raspoređenih, kao što je slučaj biti u α-helixu). Ti se lanci obično usmjeravaju s N-krajevima u suprotnim smjerovima (antiparalelna orijentacija) ili u jednom smjeru (paralelna β-struktura). Također je moguće postojanje miješane β-strukture koja se sastoji od paralelnih i antiparalnih β-struktura. Za stvaranje β-listova važne su male veličine bočnih skupina aminokiselina, obično prevladavaju glicin i alanin,
• π-helix
• 3₁₀spirale
• neuređeni fragmenti.

Tercijarna struktura

Tercijarna struktura je prostorna struktura polipeptidnog lanca. Strukturno se sastoji od elemenata sekundarne strukture stabilizirane različitim vrstama interakcija u kojima hidrofobne interakcije igraju presudnu ulogu. Stabilizacija tercijarne strukture uključuje:

• kovalentne veze (između dva cisteinska ostatka - disulfidni mostovi),
• ionske veze između suprotno nabijenih bočnih skupina aminokiselinskih ostataka,
• vodonične veze
• hidrofobne interakcije. Pri interakciji s okolnim molekulama vode, molekul proteina se presavija tako da se nepopolarne bočne skupine aminokiselina izoliraju iz vodene otopine, a polarne hidrofilne bočne skupine pojavljuju se na površini molekule.

Studije principa savijanja proteina pokazale su da je prikladno razlikovati još jedan nivo između nivoa sekundarne strukture i atomske prostorne strukture - motiv preklapanja (arhitektura, strukturni motiv). Motiv stiliranja određen je međusobnim rasporedom elemenata sekundarne strukture (α-helices i β-lanci) unutar proteinske domene - kompaktne kugle koja može postojati sama po sebi ili biti dio većeg proteina zajedno s drugim domenama. Na primjer, razmotrite jedan od karakterističnih motiva strukture proteina. Globularni protein prikazan na slici desno, triosofosfatizomeraza, ima sklopivi motiv nazvan α / β-cilindrom: 8 paralelnih β-niti stvaraju β-cilindar unutar drugog cilindra sastavljenog od 8 α-helikolata. Taj motiv se nalazi u oko 10% proteina.

Poznato je da su motivi za oblikovanje prilično konzervativni i nalaze se u proteinima koji nemaju ni funkcionalne ni evolucijske veze. Određivanje motiva za stil podliježe fizičkoj ili racionalnoj klasifikaciji proteina (poput CATH ili SCOP).

Za određivanje prostorne strukture proteina koriste se metode rendgenske difrakcijske analize, nuklearna magnetna rezonanca i neke vrste mikroskopije.

Kvartarna struktura

Kvaternarna struktura (ili podjedinica, domena) je međusobno uređenje više polipeptidnih lanaca u jednom kompleksu proteina.Molekul proteina koji čine protein s kvaternom strukturom formira se odvojeno na ribosomima, a tek nakon završetka sinteze formiraju zajedničku supramolekularnu strukturu. Kvadranski protein može sadržavati i identične i različite polipeptidne lance. Stabilizacija kvartarne strukture uključuje iste tipove interakcija kao u stabilizaciji tercijara. Supramolekularni proteinski kompleksi mogu se sastojati od desetina molekula.

Razvrstavanje prema vrsti zgrade

Prema opštoj vrsti strukture, proteini se mogu podijeliti u tri grupe:

1. Fibrilarni proteini - formiraju polimere, njihova struktura je obično vrlo pravilna i podržana je uglavnom interakcijama između različitih lanaca. Oni formiraju mikrofilamente, mikrotubule, vlakna te podržavaju strukturu ćelija i tkiva. Fibrilarni proteini uključuju keratin i kolagen.
2. Globularni proteini su topivi u vodi, opći oblik molekula je manje ili više sferni.
3. Membranski proteini - imaju domene koje preseku ćelijsku membranu, ali njihovi delovi strše iz membrane u međućelijsko okruženje i ćelijsku citoplazmu. Membranski proteini djeluju kao receptori, odnosno prenose signale, a također omogućavaju transmembranski transport različitih tvari. Transporteri proteina su specifični, svaki od njih kroz membranu prolazi samo određeni molekul ili određena vrsta signala.

Jednostavni i složeni proteini

Pored peptidnih lanaca, mnogi proteini uključuju i grupe koje nisu aminokiseline, a prema ovom kriteriju proteini se dele u dve velike grupe - jednostavne i složene proteine ​​(proteine). Jednostavni proteini sastoje se samo od polipeptidnih lanaca, a složeni proteini sadrže i ne-aminokiselinske, ili protetske grupe. Ovisno o kemijskoj prirodi protetskih skupina, razlikuju se sljedeće klase među složenim proteinima:

Glikoproteini koji sadrže kovalentno povezane ugljikohidratne ostatke kao protetska skupina, glikoproteini koji sadrže ostatke mukopolisaharida pripadaju podrazredu proteoglikana. Hidroksilne skupine serina ili treonina obično su uključene u stvaranje veze s ostacima ugljikohidrata. Većina vanćelijskih proteina, posebno imunoglobulini su glikoproteini. U proteoglikanima je dio ugljikohidrata

95% ukupne mase molekula proteina oni su glavna komponenta međućelijskog matriksa,

2. Biološki značaj reprodukcije organizama. Metode reprodukcije.

1. Reprodukcija i njen značaj.

Razmnožavanje - razmnožavanje sličnih organizama koje pruža

postojanje vrsta već tisućljećima doprinosi porastu

broj jedinki vrste, kontinuitet života. Aseksualni, seksualni i

vegetativno razmnožavanje organizama.

2. Aseksualna reprodukcija je najstariji način. In

jedan organizam je uključen u seksualnost, dok najčešće sudjeluje u seksualnom

dvije jedinke. U biljkama je aseksualna reprodukcija pomoću spore - jedna

specijalizovane ćelije. Razmnožavanje sporama algi, mahovine, hmelja,

pljačke, paprati. Osip spora iz biljaka, njihovo klijanje i razvoj

njih novi sporedni organizmi u povoljnim uvjetima. Smrt ogromnog broja

spor pada u nepovoljne uslove. Mala vjerovatnost pojave

novi organizmi iz spora jer sadrže malo hranjivih sastojaka i

sadnica ih apsorbira uglavnom iz okoliša.

3. Vegetativno razmnožavanje - razmnožavanje biljaka s

koristeći vegetativne organe: zračne ili podzemne izdanke, dijelove korijena,

list, gomolj, lukovice. Učešće u vegetativnom razmnožavanju jednog organizma

ili njihove delove. Srodnost biljke kćeri s majkom

nastavlja razvoj majčinog tijela. Velika efikasnost i

širenje vegetativnog razmnožavanja u prirodi, kao pomoćni organizam

formirana brže od majčinskog dijela nego iz spore. Vegetativni primjeri

uzgoj: korištenje rizoma - đurđevka, metvica, pšenična trava itd., ukorjenjivanje

donje grane koje dodiruju tlo (slojevitost) - ribizla, divlje grožđe, brkovi

- jagode, lukovice - tulipan, narcis, krokus. Upotreba vegetativnih

uzgoj uzgajanja uzgajanih biljaka: krompir se razmnožava gomoljima,

lukovice - luk i češnjak, slojevi - ribizla i ogrozd, korijen

potomstvo - trešnja, šljiva, reznice - voćke.

4. Seksualna reprodukcija Suština seksualne reprodukcije

u stvaranju zametnih ćelija (gameta), fuziji muške klice

(sperma) i ženke (jaje) - oplodnja i razvoj novog

kćerki organizam iz oplođenog jajašca. Zahvaljujući oplodnji

supsidijarni organizam sa raznovrsnijim setom hromozoma, što znači i s više

razne nasljedne osobine, zbog kojih se može ispostaviti

prilagođava se staništu. Prisutnost seksualne reprodukcije u

alge, mahovine, paprati, gymnosperms i angiospermi. Komplikacije

seksualni proces u biljkama za vrijeme njihove evolucije, pojava najsloženijih

oblici u sjemenskim biljkama.

5. Razmnožavanje sjemena događa se uz pomoć sjemena,

karakteristično je za gymnosperms i angiosperms (angiosperms)

vegetativno razmnožavanje je takođe široko rasprostranjeno). Redoslijed koraka

razmnožavanje sjemena: oprašivanje - prijenos peludi u stid ploda, njegov

klijanje, nastajanje dijeljenjem dva spermatozoida, njihov napredak u

ovulom, zatim fuzijom jedne sperme sa jajetom, a druge s

sekundarno jezgro (u angiospermima). Formiranje sjemena ovule -

embrion s zalihom hranjivih sastojaka, a sa zidova jajnika - ploda. Sjeme -

klica nove biljke, u povoljnim uslovima klija i prvi put

sadnica se hrani hranjivim sastojcima sjemena, a potom i njegovim korijenom

počinju apsorbirati vodu i minerale iz zemlje, a lišće - ugljični dioksid

gas iz vazduha na suncu. Nezavisni život nove biljke.

Biofizika proteina

Fizička svojstva proteina u ćeliji uzimajući u obzir vodnu membranu i gužve makromolekula (eng.) jako komplikovano. Hipoteza o proteinu kao uređenom „sistemu sličnom kristalima“ - „aperiodnom kristalu“ - potkrepljena je rentgenskom difrakcionom analizom (do rezolucije od 1 angstroma), visokom gustoćom pakiranja, kooperativnošću procesa denaturacije i drugim činjenicama.

U korist druge hipoteze, tečna svojstva proteina u procesima intraglobularnog pokreta (model ograničenog skoka ili kontinuirane difuzije) dokazuju eksperimenti na raspršenju neutrona, Mössbauerova spektroskopija.

Univerzalna metoda: ribosomalna sinteza

Proteini sintetiziraju živi organizmi iz aminokiselina na temelju informacija kodiranih u genima. Svaki protein sastoji se od jedinstvenog niza aminokiselinskih ostataka, koji je određen nukleotidnom sekvencom gena koji kodira protein. Genetski kod je metoda prevođenja nukleotidne sekvence DNA (preko RNA) u aminokiselinsku sekvencu polipeptidnog lanca. Ovim se kodom određuje korespondencija trinukleotidnih odjeljaka RNA, nazvanih kodonima, i određenih aminokiselina koje su uključene u protein: Nukleotidna sekvenca AUG, na primjer, odgovara metioninu. Budući da se DNA sastoji od četiri vrste nukleotida, ukupni broj mogućih kodona je 64, a budući da se 20 proteina koristi u proteinima, mnoge aminokiseline su određene s više kodona. Tri kodona su beznačajna: oni služe kao zaustavni signali za sintezu polipeptidnog lanca i nazivaju se terminalni kodoni, ili stop kodoni.

Geni koji kodiraju proteine ​​prvo se transkribiraju u nukleotidnu sekvencu mesna RNA (mRNA) enzimima RNA polimeraze. U velikoj većini slučajeva proteini živih organizama sintetišu se na ribosomima - višekomponentnim molekularnim mašinama prisutnim u citoplazmi ćelija. Proces sintetizacije polipeptidnog lanca ribosomom na mRNA matrici naziva se prijevodom.

Sinteza ribosomskih proteina je u osnovi jednaka kod prokariota i eukariota, ali se razlikuje u nekim detaljima. Tako se prokariotska mRNA može očitati ribosomima u aminokiselinskoj sekvenci proteina odmah nakon transkripcije ili čak i prije njenog završetka. Kod eukariota primarni transkript prvo mora proći niz modifikacija i premjestiti se u citoplazmu (do mjesta ribosoma), prije nego što započne prevođenje. Brzina sinteze proteina je veća kod prokariota i može dostići 20 aminokiselina u sekundi.

Čak i prije početka prevođenja, enzimi aminoacil-tRNA sintetaze posebno vezuju aminokiseline na odgovarajuću transportnu RNA (tRNA). Područje tRNA, nazvano antikodon, može se komplementarno pariti sa mRNA kodonom, osiguravajući tako uključivanje aminokiselinskog ostatka vezanog na tRNA u polipeptidnom lancu u skladu s genetskim kodom.

Tijekom početne faze prevođenja, inicijacije, inicijatorni (obično metionin) kodon prepoznaje se po maloj podjedinici ribosoma, na koju je vezana aminoacilirana metionin tRNA pomoću proteinskih faktora inicijacije. Nakon prepoznavanja početnog kodona, velika se podjedinica pridružuje maloj podjedinici ribosoma, a započinje druga faza prevođenja, izduženje. Na svakom koraku ribosoma s 5'- do 3'-kraja mRNA, jedan kodon se očita stvarajući vodikove veze između njega i transportne RNA komplementarne njemu, na koji je vezan odgovarajući aminokiselinski ostatak. Stvaranje peptidne veze između posljednjeg aminokiselinskog ostatka rastućeg peptida i aminokiselinskog ostatka vezanog za tRNA katalizira ribosomalna RNA (rRNA), koja tvori peptidil-transferazni centar ribosoma. Ovaj centar postavlja atome dušika i ugljika u položaj pogodan za prolazak reakcije. Treća i posljednja faza prevođenja, završetak, događa se kada ribosom dosegne stop kodon, nakon čega faktori ukidanja proteina hidroliziraju vezu između posljednje tRNA i polipeptidnog lanca, zaustavljajući njegovu sintezu. U ribosomima se proteini uvek sintetišu od N- do C-kraja.

Neribosomalna sinteza

Kod nižih gljivica i nekih bakterija poznata je dodatna (ne-ribosomalna ili multienzimska) metoda biosinteze peptida, obično male i neobične strukture.Sinteza ovih peptida, obično sekundarnih metabolita, se vrši proteinskim kompleksom velike molekulske mase, NRS sintazom, bez direktnog sudjelovanja ribosoma. NRS sintaza obično se sastoji od nekoliko domena ili pojedinačnih proteina koji odabiru aminokiseline, formiraju peptidnu vezu i oslobađaju sintetizovani peptid. Ovi domeni zajedno čine modul. Svaki modul osigurava uključivanje jedne aminokiseline u sintetizirani peptid. NRS sintaze se mogu sastojati od jednog ili više modula. Ponekad ovi kompleksi uključuju domenu koja može izomerizirati L-aminokiseline (normalan oblik) u D-oblik.

Hemijska sinteza

Kratki proteini se mogu hemijski sintetizirati metodama organske sinteze, na primjer, kemijskom vezanjem. Najčešće se hemijska sinteza peptida odvija u smjeru od C-kraja do N-kraja, za razliku od biosinteze ribosoma. Metodom hemijske sinteze stvaraju se kratki imunogeni peptidi (epitopi), koji se zatim ubrizgavaju u životinje da bi se dobila specifična antitijela ili hibridomi. Pored toga, ova metoda se koristi i za dobijanje inhibitora određenih enzima. Hemijska sinteza omogućava unošenje aminokiselinskih ostataka koji se ne nalaze u uobičajenim proteinima, na primjer, onih sa naljepnicama fluorescencije pričvršćene na njihove bočne lance. Kemijske metode za sintezu proteina imaju nekoliko ograničenja: neefikasne su s dužinom proteina većom od 300 aminokiselinskih ostataka, umjetno sintetizirani proteini mogu imati nepravilnu tercijarnu strukturu i nedostajati karakteristične post-translacijske modifikacije (vidjeti dolje).

Post-translaciona modifikacija

Nakon završetka prevođenja, većina proteina podvrgava se daljnjim kemijskim modifikacijama koje se nazivaju post-translacijske modifikacije. Poznato je više od dvije stotine varijanti posttralacijskih modifikacija proteina.

Posttranslacijske modifikacije mogu regulisati životni vek proteina u ćeliji, njihovu enzimsku aktivnost i interakciju sa drugim proteinima. U nekim slučajevima posttralacijske modifikacije su obavezan stadij sazrijevanja proteina, u protivnom su funkcionalno neaktivne. Na primjer, sazrijevanjem inzulina i nekih drugih hormona potrebna je ograničena proteoliza polipeptidnog lanca, a sazrijevanjem proteina plazma membrana potrebna je glikozilacija.

Post-translacijske modifikacije mogu biti i raširene i rijetke, sve do jedinstvenih. Primjer univerzalne modifikacije je ubikvitacija (vezanje lanca od nekoliko molekula kratkog ubikvitin proteina), što služi kao signal za cijepanje ovog proteina od strane proteasoma. Druga uobičajena modifikacija je glikozilacija - procjenjuje se da je oko polovine ljudskih proteina glikozilirano. Rijetke modifikacije uključuju tirozinaciju / detirozinaciju i poliglicilaciju tubulina.

Jedan te isti protein može proći kroz brojne modifikacije. Dakle, histoni (proteini koji su dio hromatina u eukariotama) pod različitim uvjetima mogu proći više od 150 različitih modifikacija.

Post-translacijske modifikacije su podijeljene u:

• modifikacije glavnog kruga,
  • cijepanje N-terminalnog ostatka metionina,
  • ograničena proteoliza - uklanjanje proteinskog fragmenta koji se može javiti s krajeva (cijepanje signalnih nizova) ili, u nekim slučajevima, u sredini molekula (sazrijevanje inzulina),
  • vezanost različitih hemijskih grupa na slobodne amino i karboksilne grupe (N-acilacija, mistotilacija itd.),
• modifikacije bočnih lanaca aminokiselina,
  • dodavanje ili cijepanje malih hemijskih grupa (glikozilacija, fosforilacija itd.),
  • dodatak lipida i ugljovodonika,
  • promjena standardnih ostataka aminokiselina u nestandardne (stvaranje citrulina),
  • formiranje disulfidnih mostova između cisteinskih ostataka,
• dodavanje malih proteina (sumoilacija i ubikvitacija).

Unutarćelijski transport i sortiranje

Proteini sintetizovani u citoplazmi eukariotske ćelije moraju se transportovati u različite ćelijske organoide: jezgro, mitohondrije, endoplazmatski retikulum (EPR), Golgijev aparat, lizosome itd., A neki proteini moraju ući u vanćelijski medij. Da bi ušli u određeni dio ćelije, protein mora imati određenu etiketu. U većini slučajeva takva je oznaka dio amino kiselinske sekvence samog proteina (vodeći peptid, ili signalni slijed proteina), ali u nekim slučajevima su oligosaharidi vezani za protein.

Transport proteina u EPR vrši se kako se sintetišu, jer ribosomi koji sintetišu proteine ​​signalnom sekvencom za EPR „sede“ na posebnim proteinima na svojoj vanjskoj membrani. Iz EPR-a u Golgijev aparat, a odatle do lizosoma i vanjske membrane ili do vanćelijskog medija, proteini ulaze preko vezikularnog transporta. Proteini sa signalom nuklearne lokalizacije ulaze u jezgro kroz nuklearne pore. U mitohondrijima i hloroplastima proteini koji posjeduju odgovarajuće signalne sekvence ulaze kroz specifične pore prevoditelja proteina uz sudjelovanje kapelona.

Održavanje strukture i degradacija

Održavanje ispravne prostorne strukture proteina od ključnog je značaja za njihovo normalno funkcionisanje. Nepravilno savijanje proteina što vodi njihovoj agregaciji može biti uzrokovano mutacijama, oksidacijom, stresnim uslovima ili globalnim promenama u fiziologiji ćelije. Agregacija proteina je karakterističan znak starenja. Smatra se da je nepravilno savijanje proteina uzrok ili pogoršanje bolesti poput cistične fibroze, bolesti nakupljanja lizosoma. kao i neurodegenerativni poremećaji (Alzheimer, Huntington i Parkinson).

U procesu ćelije evolucije razvijena su četiri glavna mehanizma za suzbijanje agregacije proteina. Prva dva - opetovano presavijanje (ponovno namotavanje) uz pomoć chaperona i cijepanje proteazama - nalaze se i u bakterijama i u višim organizmima. Autofagija i nagomilavanje nepravilno presavijenih proteina u posebnim ne membranskim organelama karakteristično je za eukariote.

Sposobnost proteina da obnavljaju ispravnu trodimenzionalnu strukturu nakon denaturacije omogućila nam je hipotezu da su sve informacije o konačnoj strukturi proteina sadržane u njegovom aminokiselinskom slijedu. Trenutno je teorija da stabilna konformacija proteina ima minimalnu slobodnu energiju u poređenju s drugim mogućim konformacijama ovog polipeptida.

U stanicama postoji grupa proteina čija je funkcija osigurati pravilno savijanje ostalih proteina nakon njihove sinteze na ribosomu, obnavljanje strukture proteina nakon njihovog oštećenja, kao i stvaranje i disocijacija proteinskih kompleksa. Ti se proteini nazivaju chaperones. Koncentracija mnogih chaperona u ćeliji raste s oštrim povećanjem temperature okoline, tako da pripadaju Hsp grupi (engl. Proteini toplotnog udara). Važnost normalnog funkcionisanja chaperona za funkcioniranje tijela može se ilustrirati primjerom α-kristalnog chaperona koji je dio sočiva ljudskog oka. Mutacije u ovom proteinu dovode do zamućivanja sočiva zbog nakupljanja proteina i, kao rezultat, do katarakte.

Ako tercijarnu strukturu proteina nije moguće obnoviti, ćelija ih uništava. Enzimi koji razgrađuju proteine ​​nazivaju se proteazama.Na mjestu napada molekule supstrata proteolitički enzimi dijele se na endopeptidaze i egzopeptidaze:

• Endopeptidaze ili proteinaze cepaju peptidne veze unutar peptidnog lanca. Prepoznaju i vezuju kratke peptidne sekvence supstrata i relativno specifično hidroliziraju veze između određenih aminokiselinskih ostataka.
• Egzopeptidaze hidroliziraju peptide sa krajeva lanca: aminopeptidaze s N-kraja, karboksipeptidaze iz C-kraja. Napokon, dipeptidaze cijepaju samo dipeptide.

Prema mehanizmu katalize, Međunarodna unija za biohemiju i molekularnu biologiju identificira nekoliko klasa proteaza, uključujući serinske proteaze, aspartanske proteaze, cisteinske proteaze i metaloproteaze.

Posebna vrsta proteaze je proteasom, velika multiisupunitna proteaza prisutna u jezgru i citoplazmi eukariota, arheje i nekih bakterija.

Da bi se ciljni protein cijepio proteasomom, mora ga se obilježiti pričvršćivanjem malog proteina ubikvitina. Reakcija dodavanja ubikvitina katalizira enzim ubikvitin ligaza. Dodavanje prve molekule ubikvitina proteinu služi kao signal za ligaze za dalje dodavanje molekula ubikvitina. Kao rezultat, na protein se veže poliubikvitinski lanac, koji se veže za proteasom i osigurava cepanje ciljnog proteina. Općenito, ovaj sistem se naziva razgradnja proteina ovisna o ubikvitinu. Razgradnja 80–90% unutarćelijskih proteina događa se uz učešće proteasoma.

Degradacija proteina u peroksisomima važna je za mnoge ćelijske procese, uključujući stanični ciklus, regulaciju ekspresije gena i odgovor na oksidativni stres.

Autofagija je proces razgradnje dugovječnih biomolekula, posebno proteina, kao i organela u lizosomima (kod sisara) ili vakuola (u kvascima). Autofagija prati vitalnu aktivnost bilo koje normalne ćelije, ali nedostatak hranjivih sastojaka, prisustvo oštećenih organela u citoplazmi i, konačno, prisustvo djelomično denaturiranih proteina i njihovih agregata u citoplazmi mogu poslužiti kao stimulans za pojačanje procesa autofagije u stanicama.

Razlikuju se tri vrste autofagije: mikroautofagija, makroautofagija i autofagija ovisna o šarpenu.

Za vrijeme mikroautofagije lizosome zarobljavaju makromolekule i fragmenti staničnih membrana. Na taj način ćelija može probaviti proteine ​​uz nedostatak energije ili građevinskog materijala (na primjer, tokom gladovanja). Ali procesi mikroautofagije odvijaju se u normalnim uvjetima i uglavnom su neselektivni. Ponekad se organoidi probavljaju i tijekom mikroautofagije, na primjer, u kvascima je opisana mikroautofagija peroksisoma i djelomična mikroautofagija jezgra u kojima ćelija ostaje održiva.

U makroautofagiji, dio citoplazme (često sadrži bilo koji organoid) je okružen membranskim odjeljkom sličnim cisterni endoplazmatskog retikuluma. Kao rezultat toga, ovo mjesto se odvaja od ostatka citoplazme dvije membrane. Takvi organeli s dvostrukom membranom nazivaju se autofagosomi. Autofhagosomi se stapaju s lizosomima, tvoreći autofagolizosome, u kojima se probavljaju organele i ostatak sadržaja autofagosoma. Očito je i makroautofagija neselektivna, iako se često naglašava da se uz pomoć te ćelije mogu riješiti organoida koji su "zastarjeli" (mitohondrije, ribosomi itd.).

Treća vrsta autofagije je ovisna o kapelonu. Kod ove metode dolazi do usmjerenog transporta djelomično denaturiranih proteina iz citoplazme kroz membranu lizosoma u njenu šupljinu, gdje se oni probavljaju. Ova vrsta autofagije, opisana samo kod sisara, inducirana je stresom.

JUNQ i IPOD

Pod stresom, kada se eukariotska ćelija ne može nositi sa nakupljanjem velikog broja denaturiranih proteina, oni se mogu poslati u jednu od dvije vrste privremenih organela - JUNQ i IPOD (engleski) ruski. .

JUNQ (engl. JUxta odjel za kontrolu nuklearne kvalitete) povezan je s vanjskom stranom nuklearne membrane i sadrži sveprisutne proteine ​​koji se brzo mogu prenijeti u citoplazmu, kao i kapelene i proteasome. Namjena funkcije JUNQ-a je da refoldira i / ili razgrađuje proteine.

IPOD (engl. Insoluble Protein Deposit - mesto taloženja nerastvorljivih proteina) nalazi se u blizini središnje vakuole i sadrži nepokretni agregat proteina koji formiraju amiloide. Akumulacija ovih proteina u IPOD može spriječiti njihovu interakciju s normalnim staničnim strukturama, stoga se vjeruje da ta uključenost ima zaštitnu funkciju.

Funkcije proteina u telu

Kao i druge biološke makromolekule (polisaharidi, lipidi i nukleinske kiseline) proteini su bitni sastojci svih živih organizama i igraju važnu ulogu u životu stanice. Proteini izvode metaboličke procese. Oni su dio unutarćelijskih struktura - organela i citoskeleta, izlučuju se u vanćelijski prostor, gdje mogu djelovati kao signal koji se prenosi između stanica, sudjeluju u hidrolizi hrane i stvaranju međućelijske tvari.

Razvrstavanje proteina prema njihovim funkcijama prilično je proizvoljno, jer isti protein može obavljati nekoliko funkcija. Dobro proučen primjer takve multifunkcionalnosti je sintetaza lizil tRNA, enzim iz klase sintetaza aminoacil-tRNA, koji ne samo da veže ostatak lizina na tRNA, već i regulira transkripciju nekoliko gena. Proteini obavljaju mnoge funkcije zbog svoje enzimske aktivnosti. Dakle, enzimi su motorni protein miozina, regulatorni protein proteina kinaza, transportni protein natrijum-kalijum adenosin trifosfataza itd.

Katalitička funkcija

Najpoznatija funkcija proteina u tijelu je katalizacija različitih hemijskih reakcija. Enzimi su proteini koji imaju specifična katalitička svojstva, odnosno svaki enzim katalizira jednu ili više sličnih reakcija. Enzimi kataliziraju cijepanje složenih molekula (katabolizam) i njihovu sintezu (anabolizam), uključujući replikaciju i popravljanje DNK i sintezu RNA matriksa. Do 2013. godine opisano je više od 5000 enzima. Ubrzanje reakcije kao posljedica enzimske katalize može biti ogromno: reakcija katalizirana, na primjer, enzimom orotidin-5'-fosfat dekarboksilazom, provodi se 10 17 puta brže od nekitaliziranog (poluživot dekarboksilacije orotske kiseline je 78 milijuna godina bez enzima i 18 milisekundi koje uključuju enzim). Molekuli koji se vežu za enzim i mijenjaju se kao rezultat reakcije nazivaju se supstrati.

Iako se enzimi obično sastoje od stotina aminokiselinskih ostataka, samo njihov mali dio interakcije dolazi sa supstratom, a još manja količina - u prosjeku 3-4 aminokiselinska ostatka, često smještena daleko jedan od drugog u primarnoj strukturi - direktno su uključeni u katalizu. Dio molekule enzima koji osigurava vezanje supstrata i katalizu naziva se aktivnim centrom.

Godine 1992. Međunarodna unija biohemije i molekularne biologije predložila je konačnu verziju hijerarhijske nomenklature enzima na osnovu vrste reakcija koje kataliziraju. Prema ovoj nomenklaturi nazivi enzima moraju uvijek imati završetak -osnove a formiraju se od imena kataliziranih reakcija i njihovih supstrata. Svakom enzimu dodjeljuje se pojedinačni kod kojim je lako odrediti njegov položaj u hijerarhiji enzima.Prema vrsti kataliziranih reakcija, svi enzimi su podijeljeni u 6 klasa:

• CF 1: oksidoreduktaze koje kataliziraju redoks reakcije,
• CF 2: Transferaze koje kataliziraju prijenos hemijskih grupa iz jedne molekule supstrata u drugu,
• CF 3: Hidrolazi koji kataliziraju hidrolizu hemijskih veza,
• CF 4: Lezi koji kataliziraju razbijanje hemijskih veza bez hidrolize stvaranjem dvostruke veze u jednom od proizvoda,
• CF 5: Izomeraze koje kataliziraju strukturne ili geometrijske promjene u molekuli supstrata,
• CF 6: Ligaze koje kataliziraju stvaranje hemijskih veza između supstrata uslijed hidrolize ATP difosfatne veze ili sličnog trifosfata.

Strukturna funkcija

Strukturni proteini citoskeleta, kao vrsta armature, daju oblik ćelijama i mnogim organoidima i uključeni su u promjenu oblika stanica. Većina strukturnih proteina je filamentna: monomeri aktina i tubulina su, na primjer, globularni, topljivi proteini, ali nakon polimerizacije formiraju duge niti koje čine citoskelet, što omogućava stanici da održava oblik. Kolagen i elastin glavne su komponente međućelijske supstancije vezivnog tkiva (na primjer, hrskavice), a kosa, nokti, ptičje perje i neke školjke sastoje se od drugog strukturnog proteina keratina.

Zaštitna funkcija

Postoji nekoliko vrsta zaštitnih funkcija proteina:

1. Fizička zaštita. Fizička zaštita tijela osigurava kolagen, protein koji čini osnovu međućelijske supstancije vezivnog tkiva (uključujući kosti, hrskavice, tetive i duboke slojeve kože (dermis)), keratin koji čini osnovu rožanog štita, kose, perja, rogova i drugih derivata epiderme. Obično se takvi proteini smatraju proteinima sa strukturnom funkcijom. Primjeri proteina ove grupe su fibrinogen i trombin koji su uključeni u zgrušavanje krvi.
2. Hemijska zaštita. Vezivanje toksina na proteinske molekule može pružiti njihovu detoksikaciju. Posebno važnu ulogu u detoksikaciji kod ljudi igraju jetreni enzimi koji razgrađuju otrove ili ih pretvaraju u topljivi oblik, što doprinosi njihovoj brzoj eliminaciji iz tijela.
3. Imunološka odbrana. Proteini koji čine krv i druge tjelesne tekućine uključeni su u obrambeni odgovor tijela na oštećenja i na napad patogena. Proteini komplementnog sistema i antitela (imunoglobulini) pripadaju proteinima druge grupe, oni neutraliziraju bakterije, viruse ili strane proteine. Antitela koja su dio adaptivnog imunološkog sistema, pridaju se tvarima stranim u tijelu, antigenima i time ih neutraliziraju, usmjeravajući ih na mjesta uništenja. Antitela se mogu izlučiti u međućelijski prostor ili fiksirati u membranama specijalizovanih B-limfocita nazvanih plazmociti.

Regulatorna funkcija

Mnogi procesi unutar ćelija regulisani su molekulama proteina, koji nisu ni izvor energije, ni građevinski materijal za ćeliju. Ovi proteini regulišu ćelijski napredak u ćelijskom ciklusu, transkripciju, prevođenje, spajanje, aktivnost drugih proteina i mnoge druge procese. Proteini obavljaju regulatornu funkciju bilo zbog enzimske aktivnosti (na primjer, protein kinaza), bilo zbog specifičnog vezivanja za ostale molekule. Dakle, faktori transkripcije, aktivatorski proteini i represorni proteini mogu regulirati intenzitet transkripcije gena vezanjem na njihove regulatorne sekvence. Na nivou prevođenja, čitanje mnogih mRNA je također regulirano dodatkom proteinskih faktora.

Najvažniju ulogu u regulaciji unutarćelijskih procesa igraju proteinske kinaze i proteinske fosfataze - enzimi koji aktiviraju ili inhibiraju aktivnost drugih proteina vezanjem na njih ili cijepanjem iz fosfatnih skupina.

Signalna funkcija

Signalna funkcija proteina je sposobnost proteina da služe kao signalne supstance, prenoseći signale između ćelija, tkiva, organa i organizama. Često se funkcija signala kombinira s regulacijskom, jer mnogi unutarćelijski regulatorni proteini također prenose signale.

Funkciju signalizacije obavljaju hormonski proteini, citokini, faktori rasta itd.

Hormoni se nose u krvi. Većina životinjskih hormona su proteini ili peptidi. Vezanje hormona na njegov receptor signal je koji pokreće stanični odgovor. Hormoni regulišu koncentraciju supstanci u krvi i ćelijama, rast, razmnožavanje i druge procese. Primer takvih proteina je insulin, koji reguliše koncentraciju glukoze u krvi.

Stanice međusobno djeluju koristeći signalne proteine ​​koji se prenose kroz međućelijsku supstancu. Takvi proteini uključuju, na primjer, citokine i faktore rasta.

Citokini su signalni molekuli peptida. Reguliraju interakcije između stanica, određuju njihov preživljavanje, potiču ili inhibiraju rast, diferencijaciju, funkcionalnu aktivnost i apoptozu, osiguravaju koordinaciju imunološkog, endokrinog i živčanog sustava. Primjer citokina je faktor nekroze tumora, koji prenosi upalne signale između stanica tijela.

Rezervna (pripravna) funkcija

Takvi proteini uključuju takozvane rezervne proteine, koji se skladište kao izvor energije i supstance u semenkama biljaka (na primjer, 7S i 11S globulina) i životinjskim jajima. Niz drugih proteina se u tijelu koristi kao izvor aminokiselina, a one su prekursori biološki aktivnih tvari koje reguliraju metaboličke procese.

Funkcija receptora

Proteinski receptori mogu se nalaziti kako u citoplazmi, tako i integrirati se u staničnu membranu. Jedan dio molekule receptora prima signal, koji najčešće služi hemijska supstanca, a u nekim slučajevima - svjetlost, mehanički stres (na primjer, istezanje) i drugi podražaji. Kad je signal izložen određenom dijelu molekula - receptorskom proteinu - dolazi do njegovih konformacijskih promjena. Kao rezultat toga, mijenja se konformacija drugog dijela molekula, koji prenosi signal drugim ćelijskim komponentama. Postoji nekoliko mehanizama prenosa signala. Neki receptori kataliziraju određenu kemijsku reakciju, drugi služe kao ionski kanali, koji se otvaraju ili zatvaraju djelovanjem signala, dok drugi specifično vežu intracelularne posredničke molekule. Kod membranskih receptora dio molekula koji se veže na molekulu signala nalazi se na površini ćelije, a domena koja nosi signal je unutra.

Motor (motor) funkcija

Čitava klasa motoričkih proteina osigurava pokrete tijela, na primjer, kontrakciju mišića, uključujući lokomociju (miozin), kretanje stanica unutar tijela (na primjer, ameboidni pokret leukocita), kretanje cilija i flagela, kao i aktivni i usmjereni unutarćelijski transport (kinezin, dinin) . Dineini i kinezini transportuju molekule duž mikrotubula koristeći ATP hidrolizu kao izvor energije. Dininini prenose molekule i organele iz perifernih delova ćelije prema centrosomu, kinezini - u suprotnom smeru. Dineini su takođe odgovorni za kretanje cilija i flagela eukariota. Citoplazmatske varijante miozina mogu biti uključene u transport molekula i organoida kroz mikrofilamente.

Proteini u metabolizmu

Većina mikroorganizama i biljaka može sintetizovati 20 standardnih aminokiselina, kao i dodatne (nestandardne) aminokiseline, poput citrulina.Ali ako su aminokiseline u okruženju, čak i mikroorganizmi čuvaju energiju prevozeći aminokiseline u ćelije i isključujući svoje biosintetske puteve.

Aminokiseline koje životinje ne mogu sintetizovati nazivaju se esencijalnim. Glavni enzimi u biosintetskim putovima, na primjer, aspartat kinaza, koja katalizira prvi korak u stvaranju lizina, metionina i treonina iz aspartata, kod životinja ne postoje.

Životinje uglavnom dobijaju aminokiseline iz proteina koji se nalaze u hrani. Proteini se uništavaju tokom probave, što obično započinje denaturacijom proteina smještanjem u kiselo okruženje i hidroliziranjem pomoću enzima nazvanih proteaze. Neke aminokiseline dobivene kao rezultat probave koriste se za sintezu tjelesnih proteina, dok se ostale pretvaraju u glukozu tijekom glukoneogeneze ili se koriste u Krebsovom ciklusu. Upotreba proteina kao energenta posebno je važna u uvjetima posta, kada vlastiti proteini u tijelu, posebno mišići, služe kao izvor energije. Aminokiseline su takođe važan izvor azota u ishrani organizma.

Ne postoje jedinstveni standardi za unos proteina iz čovjeka. Mikroflora debelog creva sintetiše aminokiseline koje se ne uzimaju u obzir u pripremi proteinskih normi.

Metode proučavanja

Struktura i funkcije proteina proučavaju se i na pročišćenim preparatima in vitro, i u svom prirodnom okruženju u živom organizmu, in vivo. Studije čistih proteina u kontroliranim uvjetima korisne su za određivanje njihovih funkcija: kinetičke karakteristike katalitičke aktivnosti enzima, relativni afinitet za različite supstrate itd. Studije proteina in vivo u ćelijama ili u cijelim organizmima daju dodatne informacije o tome gdje funkcionišu i kako je regulirana njihova aktivnost.

Molekularna i ćelijska biologija

Molekularne i ćelijske biološke metode se obično koriste za proučavanje sinteze i lokalizacije proteina u ćeliji. Metoda proučavanja lokalizacije široko se koristi koja se zasniva na sintezi himernog proteina u ćeliji koja se sastoji od proučenog proteina spojenog na "reporter", na primjer, zeleni fluorescentni protein (GFP). Lokacija takvog proteina u ćeliji može se vidjeti pomoću fluorescentnog mikroskopa. Pored toga, proteini se mogu vizualizovati upotrebom antitela koja ih prepoznaju, a koja zauzvrat nose fluorescentnu oznaku. Često se istovremeno s proučavanim proteinima vizualiziraju i često poznati proteini takvih organela kao što su endoplazmatski retikulum, Golgijev aparat, lizosomi i vakuole, što omogućava tačnije utvrđivanje lokalizacije proučenog proteina.

Imunohistohemijske metode obično koriste antitijela koja su konjugirana sa enzimima koji kataliziraju stvaranje luminescentnog ili obojenog proizvoda, što vam omogućava da uporedite lokalizaciju i količinu proteina proučenih u uzorcima. Rjeđa tehnika određivanja lokacije proteina je ravnotežna ultracentrifugacija ćelijskih frakcija u gradijentu saharoze ili cezijevog hlorida.

Konačno, jedna od klasičnih metoda je imunoelektronska mikroskopija, koja je u osnovi slična imunofluorescentnoj mikroskopiji s tom razlikom da se koristi elektronski mikroskop. Uzorak se priprema za elektronsku mikroskopiju, a potom obrađuje antitijelima na protein koji je povezan s materijalom gustim od elektrona, obično zlatom.

Koristeći mutagenezu usmjerenu na mjesto, istraživači mogu promijeniti aminokiselinski slijed proteina i, samim tim, njegovu prostornu strukturu, položaj u ćeliji i regulaciju njegove aktivnosti. Pomoću ove metode, koristeći modifikovane tRNA, mogu se uvesti i veštačke aminokiseline u protein, a proteini sa novim svojstvima se mogu konstruisati.

Biohemijska

Izvršiti analizu in vitro protein se mora očistiti od ostalih ćelijskih komponenti. Taj proces obično započinje razaranjem stanica i dobivanjem takozvanog ekstrakta ćelije. Nadalje, metodama centrifugiranja i ultracentrifugiranja, ovaj ekstrakt može se podijeliti na: frakciju koja sadrži topljive proteine, frakciju koja sadrži membranske lipide i proteine, i frakciju koja sadrži ćelijske organele i nukleinske kiseline.

Taloženje proteina soljenjem koristi se za odvajanje proteinskih mješavina, a također omogućava koncentraciju proteina. Sedimentacijska analiza (centrifugiranje) omogućava vam frakcioniranje proteinskih mješavina prema vrijednosti konstante sedimentacije pojedinih proteina, mjereno u svedbergovima (S). Zatim se koriste različite vrste kromatografije za izoliranje željenog proteina ili proteina na osnovu svojstava kao što su molekularna težina, naboj i afinitet. Uz to se proteini mogu izolovati prema naboju koristeći elektrofokus.

Za pojednostavljenje procesa pročišćavanja proteina često se koristi genetski inženjering koji vam omogućava stvaranje derivata proteina koji su prikladni za pročišćavanje, a da pritom ne utječete na njihovu strukturu ili aktivnost. "Oznake", to su male aminokiselinske sekvence, na primjer, lanac od 6 ili više histidinskih ostataka, a pričvršćene su na jedan kraj proteina. Kada ekstrakt ćelija koji sintetišu "obeleženi" protein prođe kroz kromatografsku kolonu koja sadrži ione nikla, histidin se veže niklom i ostaje na koloni, dok preostale komponente lizata nesmetano prolaze kroz kolonu (nikl-helatna kromatografija). Mnoge druge oznake dizajnirane su kako bi istraživačima pomogle izolirati specifične proteine ​​iz složenih smjesa, najčešće koristeći afinitetnu kromatografiju.

Stupanj pročišćavanja proteina može se odrediti ako su poznata njegova molekularna težina i izoelektrična tačka - pomoću različitih vrsta gel elektroforeze - ili mjerenjem enzimske aktivnosti ako je protein enzim. Masena spektrometrija omogućava vam da identificirate odabrani protein po njegovoj molekulskoj masi i masi njegovih fragmenata.

Proteomics

Ukupnost ćelijskih proteina naziva se proteomom, njegova studija - proteomika, nazvana analogijom genomike. Ključne eksperimentalne metode proteomike uključuju:

• 2D elektroforeza koja omogućava odvajanje višekomponentnih proteinskih mešavina,
• masenom spektrometrijom, koja omogućava identifikaciju proteina po masi njihovih sastavnih peptida sa velikom propusnošću,
• mikroračuni proteina koji vam omogućavaju da istovremeno izmerite sadržaj velikog broja proteina u ćeliji,
• dvo-hibridni sistem kvasca , što vam omogućava sistematsko proučavanje interakcija protein-protein.

Ukupnost svih biološki značajnih interakcija proteina u ćeliji naziva se interakktomom. Sistematično proučavanje strukture proteina koji predstavljaju sve moguće vrste tercijarnih struktura naziva se strukturna genomika.

Predviđanje i modeliranje strukture

Predviđanje prostorne strukture pomoću računarskih programa (u silikonu) omogućava konstrukciju proteinskih modela čija struktura još nije eksperimentalno određena. Predviđanje najuspešnije vrste strukture, poznato kao homološko modeliranje, oslanja se na postojeću strukturu „šablona“, sličnu u sekvenci aminokiselina kao i modelirani protein. Metode predviđanja prostorne strukture proteina koriste se u razvoju genetičkog inženjeringa proteina uz pomoć kojih su se već stekle nove tercijarne strukture proteina. Složeniji računski zadatak je predviđanje intermolekularnih interakcija, poput molekularnog povezivanja i predviđanja interakcije protein-protein.

Savijanje i intermolekularne interakcije proteina mogu se modelirati koristeći molekularnu mehaniku. posebno molekularna dinamika i Monte Carlo metoda koja sve više koristi paralelno i raspodijeljeno računanje (na primjer projekt Folding @ home).Savijanje malih α-spiralnih proteinskih domena, poput villin proteina ili jednog od HIV proteina, uspješno je modelirano u silikonu. Korištenjem hibridnih metoda koje kombiniraju standardnu ​​molekularnu dinamiku s kvantnom mehanikom, istražena su elektronička stanja rodoopsina vizualnog pigmenta.

Pogledajte video: e-MISIJA Kakva je korist kolagena za zdravlje? Epizoda 38 (Novembar 2024).